Ekstrudering på mad

Effekt af ekstrudering på ernæringsværdien af ​​mad

En række aminosyrer bruges til at syntetisere de ekstremt komplekse kemiske molekyler, nemlig proteiner. Af de 22 aminosyrer, der udgør de vigtigste komponenter i proteiner, betragtes isoleucin, leucin, lysin, methionin, phenylalanin, threonin, tryptophan og valin som essentielle aminosyrer. Beløbet, fordøjeligheden og tilgængeligheden af ​​essentielle aminosyrer påvirker alle proteinets ernæringstæthed. Den bedste indikator for proteinkvalitet betragtes som fordøjelighed. Proteinfordøjelighed er højere i ikke-eksponerede materialer end i ekstruderede materialer på grund af denaturering af proteiner og inaktivering af anti-nærende faktorer, der hindrer fordøjelsen. Ekstrudering (skruehastighed 300 o\/min, tilførselshastighed 27 kg\/t, die størrelse 5\/32 tommer, udløbstemperatur 93-97 grader celsius) resulterer i et komplet tab af trypsininhibitoraktivitet i ekstruderede blandinger af brudt ris og hvedekli med klidindhold op til 20%. Imidlertid har opvarmning af hele indtagne frø ved 100 grader celsius i 5 minutter vist sig at eliminere lektinaktivitet, som i tilfældet med nyrebønner. Lectinaktivitet af bønemel har vist sig at være markant reduceret eller elimineret ved ekstrudering.

Ekstrudering har vist sig at være meget effektiv til at reducere eller eliminere lektinaktivitet i sojamel. Forskerne fandt, at sojaproteiner udviste molekylær aggregering og kemisk tværbindingsadfærd ved både lave og høje fugtighedsniveauer under ekstrudering.
Resultaterne viste, at hydrofobe interaktioner, hydrogenbindinger, disulfidbindinger og deres interaktioner sammen opretholdt strukturen af ​​proteinekstrudater uanset deres position i ekstruder- og fugtighedsindholdet, og at ikke-kovalente bindinger også bidrog mere end kovalente bindinger under forarbejdning, hvilket førte til denne ændring. Inhibering af antitrypsinaktivitet i ekstruderede snacks forbedrede enzymatisk hydrolyse af proteiner under ekstruderingsopvarmning. Pepsin har en højere affinitet for proteiner end trypsin, hvilket yderligere understøtter muligheden for dens antitrypsin -effekt.
Forbedringen i pepsinhydrolyse kan skyldes denaturering af proteiner under ekstruderingskogning, hvilket gør dem mere modtagelige for Pepsin -aktivitet. Dette antyder, at ekstrudering markant forbedrer ernæringsværdien af ​​proteiner.